小麥面筋蛋白具有獨特的持水性、粘彈性和起泡性，對面團強度、延展性和持氣性起到?jīng)Q定性作用。其品質(zhì)優(yōu)劣也直接決定了面團的食用品質(zhì)。市售各類面粉的用途不一也主要歸咎于面筋蛋白的含量和質(zhì)量的差異。面筋蛋白是自然界為復(fù)雜的蛋白之一，其分子量范圍為3萬高達上千萬道爾頓(Da)。目前小麥面筋蛋白的分類主要沿用Osborne分離法,即根據(jù)面筋蛋白在乙醇水溶液中溶解度差異，一般可將其分為單體醇溶蛋白和聚合體谷蛋白，二者含量接近1:1。

　　面筋蛋白的粘彈性主要來源于粘性的醇溶蛋白和彈性的谷蛋白。通常二者皆可稱之為面筋蛋白，但這兩種蛋白無論從結(jié)構(gòu)還是在功能方面都存在著很大的差異。小麥面筋蛋白中非極性氨基酸的含量較高(30%~40%)且離解程度很低(10%)，易形成疏水作用，谷氨酰胺側(cè)鏈含量高易形成氫鍵。同時它們在溶液中表現(xiàn)出較高程度的聚合行為，導(dǎo)致面筋蛋白呈現(xiàn)出溶解度低和結(jié)晶性差的特性。這些特性也成為解析面筋蛋白復(fù)雜結(jié)構(gòu)的主要障礙。然而，為解釋面筋蛋白復(fù)雜結(jié)構(gòu)和功能性之間的關(guān)系，諸多研究學(xué)者提出了相應(yīng)的簡化模型。

　　在面團體系模型中，谷蛋白肽鏈之間通過鏈外二硫鍵(SS)相連，而醇溶蛋白則主要靠次級作用力與谷蛋白作用形成面筋蛋白網(wǎng)絡(luò)以構(gòu)成面團的骨架結(jié)構(gòu)。面筋蛋白體系模型中，線性蛋白為高分子谷蛋白亞基，球狀蛋白則包括低分子谷蛋白亞基和單體醇溶蛋白。其中線性HMS之間主要通過SS鍵相互連接。而HMS與球狀蛋白則通過SS鍵和次級作用力結(jié)合。HMS之間及HMS與球狀蛋白間的連接數(shù)量主要取決于HMS的肽鏈長度。